qual a principal funçao das enzimas?

Answer 1

# Enzimas são proteínas com atividade catalítica. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
# Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.
# As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
# As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular

Espero ter ajudado
bjs e boa noite.

Answer 2

Vou resumir tudo pra melhor compreensão... AS ENZIMAS SÃO CATALISADORES BIOLÓGICOS QUE FAZÉM POSSIVEL ALGUMAS REAÇÕES QUIMICAS DO NOSSO CORPO Q SOH SERIAM POSSIVEL COM UMA ENERGIA DE ATIVAÇÃO MUITO ALTA IMPOSSIVEL PARA ATINGIRMOS SOZINHOS... A ENZIMA LIGADA AO SUBSTRATO DA ESSA ENERGIA DE ATIVAÇÃO TORNADO POSSIVEL ESSAS REAÇÕES QUIMICAS ESSENCIAIS

Answer 3

resposta
enzimas:são um grupo de substâncias orgânicas de natureza protéica, com actividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalizando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isto é conseguido através do aumento da velocidade das reações químicas, possibilitando o metabolismo dos seres vivos.

O ramo da Bioquímica que trata do estudo das reacções enzimáticas é a Enzimologia.
Actividade enzimática

As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reacção que catalisam. Isto significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um tipo de reacção química. Consequentemente, o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efectua.

A velocidade da reacção catalizada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de activação necessária para converter o substrato no produto. O aceleramento da reacção pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase diminui a velocidade da reacção por si catalizada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.[1]

Como são catalistas, as enzimas não são consumidas na reacção e não alteram o equilíbrio químico da mesma.

A actividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofactores. A natureza química dos cofactores é muito variável, podendo ser por exemplo um ou mais iões metálicos (como o ferro), ou uma molécula orgânica (como a vitamina B12). Estes cofactores podem participar ou não directamente na reacção enzimática.

Determinadas substâncias, como algums drogas, toxinas e outros venenos, podem inibir a actividade de algumas enzimas, diminuindo-a ou eliminando-a totalmente. Um exemplo encontra-se na intoxicação de mamíferos por monóxido de carbono: o CO liga-se fortemente ao ferro contido no hemo da hemoglobina, formando carboxi-hemoglobina e impedindo a ligação do oxigénio molecular ao hemo. [2]. A este tipo de substâncias chama-se inibidor enzimático.

[editar] Localização

Algumas enzimas são armazenadas nos lisossomas (um dos organelos das células).

Para cada nutriente existe uma enzima que depois pode ser reaproveitada, exemplo:

* amido - amilase,
* carboidrato - carboidrase,
* lipídio - lipase,
* sacarose - sacarase (um tipo de carboidrase),
* proteína - protease,
* lactose - lactase,
* maltose - maltase

[editar] História

Era já sabido, entre o final do século XVII e início do século XVIII, que secreções estomacais eram capazes de digerir a carne; [3] era também conhecida a conversão de amido a açúcares pela saliva e extractos vegetais. O mecanismo subjacente a estas transformações não era, no entanto, conhecido. [4]

As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Pasteur, que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catalisada por fermentos. Ele postulou que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que "a fermentação alcoólica é um acto correlacionado com a vida e organização das células do fermento, e não com a sua morte ou putrefacção".[5]

Em 1878, Wilhelm Kühne empregou pela primeira vez o termo "enzima" para descrever este fermento, usando a palavra grega ενζυμον, que significa "levedar". O termo passou a ser mais tarde usado apenas para as proteínas com capacidade catalítica, enquanto que o termo "fermento" se refere à actividade exercida por organismos vivos.

Em 1897, Eduard Buchner descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool e provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando mesmo quando removidas das células vivas. Esta descoberta valeu-lhe o prémio Nobel de Química em 1907.

Em 1926, James Summer isolou e cristalizou a urease, demonstrou que os cristais de urease consistiam inteiramente de proteína e postulou que todas as enzimas são proteínas, mas esta idéia permaneceu controversa por algum tempo.

Na década de 1930, John Northrop e seus colegas cristalizaram a pepsina e a tripsina bovinas e descobriram que essas moléculas também eram proteínas.

J.B.S. Haldane escreveu um tratado intitulado “Enzimas”, onde continha a notável sugestão de que as interações por ligações fracas, entre a enzima e seu substrato, poderiam ser usadas para distorcer a molécula do substrato e catalisar a reação.

[editar] Nomenclatura

A determinação do nome das enzimas é normatizada por um comitê especializado, o Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB).

[editar] Classes de enzimas

* EC1 - Oxirredutases.
* EC2 - Transferases.
* EC3 - Hidrolases.
* EC4 - Liases.
* EC5 - Isomerases.
* EC6 - Ligases.

[editar] Aplicações

Além de serem utilizadas em investigação laboratorial, as enzimas são usadas comercialmente. Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas.

[editar] Curiosidade

As hemácias devido as suas características apresentam um título honorário de enzimas.

As enzimas possuem propriedades benéficas nas reacções catalíticas. Cada enzima é particular e como tal só reage com uma única substancia especifica ( é especifica para o substracto) sob condições moderadas (temperatura, pressão e pH).

As enzimas contribuem enormemente para enumeras industrias. Enzimas digestivas tais como a amilase, protease e lipase, reduzem os alimentos em componentes menores que são mais facilmente absorvidos no tracto digestivo. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glucose

Answer 4

"Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza protéica, com actividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalizando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isto é conseguido através do aumento da velocidade das reações químicas, possibilitando o metabolismo dos seres vivos".

Answer 5

Elas tem o arduo trabalho de digerir o q vc come
mas tambem servem para muitas outras coisas como ti dar asia e quando naum tão afim de digerir o q vc comeu pricipalmente quando vc come gordura te fazem vomitar e se vc ficar mascando muito chiclete elas digerem seu propio estômago e ai vc vai no médico por dores no êstômago e o medico diz q vc esta com úsera. Q legal elas servem para muitas coisas.

Answer 6

controla o sanque

Answer 7

ELAS TEM A FUNÇÃO DE SE REPRODUZIREM, UMA ENZIMA DA OUTRA!

Answer 8

creio que a principal funçao de uma enzima seja acelerar as reaçoes quimicas em um organismo