2007-02-24 12:50:06 · 8 respuestas · pregunta de Anonymous en Ciencias y matemáticas ➔ Medicina
La hemoglobina es una molécula compleja formada por cuatro subunidades o cadenas proteicas denominadas globinas unidas a un grupo hemo (porfirina). Normalmente existen diferentes fracciones de la molécula en los individuos adultos, alrededor de un 97 % de Hb A, 2,5 % de Hb A2 y 0.5 % de Hb F.
Las hemoglobinas anormales o variantes pueden originarse como consecuencia de un cambio estructural de la molécula debido a mutaciones puntuales de los genes que controlan la expresión de la parte proteica o por la producción disminuida de una o más cadenas de polipéptidos.
El término hemoglobinopatías se emplea para designar a las modificaciones de la hemoglobina que provocan manifestaciones clínicas, y el de talasemias para calificar a la disminución en la síntesis de las cadenas; las primeras corresponden a defectos cualitativos de las cadenas de la globina, en tanto que las segundas corresponden a defectos cuantitativos. Dada la gran cantidad de hemoglobinas variantes descritas, más de 700 formas distintas, resulta interesante conocer los efectos de la presencia de estas hemoglobinas anormales sobre los resultados de las pruebas de laboratorio relacionadas con esta molécula, y de forma especifica sobre la determinación de hemoglobina glicosilada. Entre las formas variantes que más comúnmente son encontradas se señalan las HbS y HbC
Por otra parte, la medición de hemoglobina glicosilada se ha establecido como una prueba de rutina de reconocido valor en el control del paciente diabético, por lo que existe una gran cantidad de métodos y técnicas basadas en diferentes principios donde es posible destacar como los más utilizados, la afinidad al boronato, la separación por cromatografía de intercambio iónico, y los inmunoensayos.
Una serie de estudios han abordado el tema buscando la relación existente entre la presencia de hemoglobinas variantes y su influencia sobre los diferentes métodos para la determinación de la hemoglobina glicosilada, algunos de estos resultados son presentados a continuación.:
Cromatografía de Intercambio Iónico
Este método logra la separación de las fracciones de hemoglobina en base a las diferencia en sus cargas eléctricas. Las fracciones eluyen a diferentes tiempos con la aplicación de buffers adecuados que aumentan la fuerza iónica. Un espectrofotómetro mide la concentración de hemoglobina en cada fracción recogida, la cual es cuantificada por el cálculo del área en cada pico en general de acuerdo a la ecuación.
chao
2007-02-24 12:56:25 · answer #1 · answered by Yoyita 5 · 0⤊ 2⤋
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 68.000 (68 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos ,ovíparos y otros animales.
2007-02-25 12:52:16 · answer #2 · answered by Alex Cano 4 · 0⤊ 1⤋
La hemoglobina es una proteína que contiene hierro y que le otorga el color rojo a la sangre. Se encuentra en los glóbulos rojos y es la encargada del transporte de oxígeno por la sangre desde los pulmones a los tejidos y también transporta el dióxido de carbono, que es el producto de desecho del proceso de producción de energía, lo lleva a los pulmones desde donde es exhalado al aire.
2007-02-24 20:56:26 · answer #3 · answered by venangel 2 · 0⤊ 1⤋
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 68.000 (68 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos ,ovíparos y otros animales.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo se forma por:
Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX.
La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
Grupo HemoCuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro o bordó de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis.)
Tipos de hemoglobina
HemoglobinaHemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas beta y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.
Hemoglobina s: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de Células Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.
Hemoglobina t
Hemoglobina f: Hemoglobina característica del feto.
Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O2)
Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III). Ésta no se une al oxígeno, se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe(III).
Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).
Hemoglobina glucosilada: presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.
Mioglobina: Hemoglobina presente en "el" músculo.
2007-02-24 20:53:23 · answer #4 · answered by Flaca II 5 · 0⤊ 1⤋
creo que hay muchas clases de hemoglobina pero la (c) creo que produce un tipo de anemia.
2007-02-24 21:06:43 · answer #5 · answered by juanita 4 · 0⤊ 2⤋
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 68.000 (68 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos ,ovíparos y otros animales.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo se forma por:
1. Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
Grupo Hemo
Grupo Hemo
Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro o bordó de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis.)
2007-02-24 20:55:18 · answer #6 · answered by Anonymous · 0⤊ 2⤋
Hemoglobina
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La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 68.000 (68 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos ,ovíparos y otros animales.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo se forma por:
1. Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
Grupo Hemo
Grupo Hemo
Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro o bordó de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis.)
Reacción paso a paso:
\mathrm{Hb+O_2 \leftrightarrow HbO_2}
\mathrm{HbO_2+O_2 \leftrightarrow Hb(O_2)_2}
\mathrm{Hb(O_2)_2+O_2 \leftrightarrow Hb(O_2)_3}
\mathrm{Hb(O_2)_3+O_2 \leftrightarrow Hb(O_2)_4}
* Reacción total:
\mathrm{Hb+4\ O_2 \rightarrow Hb(O_2)_4}
[editar] Tipos de hemoglobina
Hemoglobina
Hemoglobina
* Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
* Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas beta y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.
* Hemoglobina s: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de Células Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.
* Hemoglobina t
* Hemoglobina f: Hemoglobina característica del feto.
* Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O2)
* Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III). Ésta no se une al oxígeno, se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe(III).
* Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
* Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).
* Hemoglobina glucosilada: presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.
* Mioglobina: Hemoglobina presente en "el" músculo.
También se encuentran hemogloblinas embrionales: Gower 1, Gower 2 y Portland. Sólo están presentes en el embrión.
Son valores de referencia: Para Hombres: 16,0 +- 2,0. Para Mujeres: 14,0 +- 2,0.
2007-02-24 20:53:45 · answer #7 · answered by EL CADAVER DE LA NOVIA 6 · 0⤊ 2⤋
celulas q continen hierro
2007-02-24 20:51:40 · answer #8 · answered by LiL_Jesse 2 · 0⤊ 2⤋