qui sait quia des informations sur Malate dehydrogenase (MDH) ?

Answer 1

Un petit exemple de résultat que tu obtiens avec un moteur de recherche:
http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?artid=177521

Le sujet est très vaste, la question un peu trop, aussi...

Answer 2

La mise en évidence chez les jeunes feuilles de plantes jeunes de canne à sucre d'un complexe multienzymatique constitué de trois enzymes: PEPcase, MDH (NADP) et enzyme malique. Des chromatographies d'exclusion stérique nous ont permis d'obtenir une préparation enzymatique (complexe multi-enzymatique) d'une très grande pureté et de déterminer sa masse moléculaire (711 kDa). Son intérêt fonctionnel a été évalué en comparant les propriétés cinétiques des enzymes qui le composent, d'une part sous leur forme libre et, d'autre part sous leur forme complexée. L'étude des propriétés cinétiques des enzymes dans le complexe a montré que leur association conduit à des changements importants au niveau des propriétés cinétiques de chacune des enzymes...La malate déshydrogénase à NADP (MDH) présente l'originalité, par rapport aux autres malate deshydrogénases, d'avoir une activité régulée par la lumière médiée par le système ferrédoxine/thiorédoxine. Le mécanisme redox conduisant à la pleine activité de l'enzyme a été étudié en détail au cours de ces dernières années. Cependant, le mécanisme de l'inhibition du processus d'activation par la forme oxydée du cofacteur de l'enzyme n'avait jusqu'alors pas été élucidé. Dans la première partie de cette étude, l'analyse de MDH mutées présentant une spécificité de cofacteur modifiée a permis de proposer un mécanisme expliquant ce phénomène : le cofacteur oxydé interagit avec l'extrêmité C-terminale de l'enzyme, la bloquant dans le site actif. Le rôle de résidus impliqués dans la spécificité de cofacteur est également discuté. Par ailleurs, la MDH est un homodimère et son processus d'activation met en jeu un relâchement de l'interaction entre les sous-unités. Dans la seconde partie, le rôle de l'aspartate 101, localisé à l'interface des deux sous-unités de la MDH, dans la dimérisation a été mis en évidence. L'importance de l'interaction de ce résidu avec des arginines de l'autre sous unité dans le mécanisme d'activation est discuté. La dernière partie de ce travail vise à mieux comprendre le rôle des arginines du site actif dans l'activité et dans le processus d'activation de l'enzyme. Des approches de mutagenèse dirigée et de modifications chimiques spécifiques des arginines ont pour cela été mises en œuvre. Cette étude a conduit à l'identification des arginines du site actif impliquées dans la spécificité pour le substrat (R134 et R204) et pour le cofacteur (R87), et souligne la dualité du role de l'arginine 204, à la fois impliquée dans la spécificité de substrat et dans le blocage du site actif de la MDH inactive. L'ensemble de ces résultats permet une meilleure compréhension des mécanismes fins de l'activation et de la régulation de l'activation de la MDH.

Answer 3

Le malate déshydrogenase est une isoenzyme qui permet d'oxyder le malate en oxaloacétate (dans le cytoplasme, il oxyde le malate issu de l'ureogénèse)