que es la tropomiosina?

Answer 1

Son componentes de los filamentos delgados, los que están constituidos predominantemente de actina.

El regulador fisiológico de la contracción muscular es el calcio. En los músculos esqueléticos en reposo, el calcio es secuestrado en el retículo sarcoplasmático por un transporte activo, mantenido por el ATP, que disminuye la concentración de calcio citoplasmático. Un impulso nervioso incrementa el calcio citosólico y produce la contracción muscular. El efecto del calcio en la interacción actina miosina es mediado por la tropomiosina y el complejo troponina. La troponina C se une a los iones de Ca2+. La troponina I se une a la actina y la troponina T se une a la tropomiosina. Cada complejo de troponina regula las interacciones de 7 unidades de actina.

La troponina C es el componente sensor del Ca2+. Tiene dominios de alta y baja afinidad por el calcio. En el músculo en reposo, los sitios de alta afinidad son ocupados por el Ca2+ mientras que los de baja afinidad están vacíos. Cuando el calcio es liberado del retículo sarcoplásmico, éste ocupa los sitios de baja afinidad produciéndose un cambio de conformación que es transmitido a los otros componentes del complejo troponina y luego a la tropomiosina. Parece que la troponina T, que es elongada, controla la posición de la tropomiosina en el filamento delgado entre la actina y la cabeza S1 de la miosina. Un pequeño cambio en la posición de la tropomiosina puede alterar marcadamente la unión de actina a S1 o la capacidad de este complejo para sufrir cambios estructurales. La tropomiosina se mueve delante de las cabezas S1 de la miosina cuando el músculo esquelético es activado por impulsos nerviosos. Las observaciones de la motilidad in vitro, proporcionan evidencias adicionales sobre el papel de la troponina y tropomiosina en la regulación de la contracción muscular. El movimiento de perlas cubiertas con miosina sobre cables de actina es insensible al Ca2+ cuando están presente sólo esas dos proteínas. Si se adiciona troponina y tropomiosina, las perlas responden al calcio. El movimiento es bloqueado si el Ca2+ está ausente y se restaura con su adición. Un sistema con miosina, actina, troponina y tropomiosina presenta un movimiento regulado por el Ca2+.

La miosina del músculo estriado de los vertebrados contiene tres clases de cadenas ligeras (LC1, LC2 y LC3). La fosforilación de la cadena LC2 por una quinasa estimulada por el Ca2+ duplica la actividad ATPásica de la miosina estimulada por la actina. Se ignora la importancia fisiológica de este cambio. El músculo liso no es regulado por la troponina tropomiosina sino por el grado de fosforilación de LC2 produce contracción y su defosforilación relajación. La contracción del músculo liso es inducido por el incremento del calcio citosólico. La actividad del músculo liso es modulado por la epinefrina que actua como relajante. La epinefrina actúa a través del cAMP fosforilando una quinasa de cadena ligera. Esto baja la afinidad por el Ca2+ y disminuye la proporción de miosina fosforilada produciéndose la relajación muscular.

Answer 2

la troponina y la tropomiosina son componentes de los filamentos delgados, los que están constituidos predominantemente de actina.

El regulador fisiológico de la contracción muscular es el calcio. En los músculos esqueléticos en reposo, el calcio es secuestrado en el retículo sarcoplasmático por un transporte activo, mantenido por el ATP, que disminuye la concentración de calcio citoplasmático. Un impulso nervioso incrementa el calcio citosólico y produce la contracción muscular. El efecto del calcio en la interacción actina miosina es mediado por la tropomiosina y el complejo troponina. La troponina C se une a los iones de Ca2+. La troponina I se une a la actina y la troponina T se une a la tropomiosina. Cada complejo de troponina regula las interacciones de 7 unidades de actina.

La troponina C es el componente sensor del Ca2+. Tiene dominios de alta y baja afinidad por el calcio. En el músculo en reposo, los sitios de alta afinidad son ocupados por el Ca2+ mientras que los de baja afinidad están vacíos. Cuando el calcio es liberado del retículo sarcoplásmico, éste ocupa los sitios de baja afinidad produciéndose un cambio de conformación que es transmitido a los otros componentes del complejo troponina y luego a la tropomiosina. Parece que la troponina T, que es elongada, controla la posición de la tropomiosina en el filamento delgado entre la actina y la cabeza S1 de la miosina. Un pequeño cambio en la posición de la tropomiosina puede alterar marcadamente la unión de actina a S1 o la capacidad de este complejo para sufrir cambios estructurales. La tropomiosina se mueve delante de las cabezas S1 de la miosina cuando el músculo esquelético es activado por impulsos nerviosos. Las observaciones de la motilidad in vitro, proporcionan evidencias adicionales sobre el papel de la troponina y tropomiosina en la regulación de la contracción muscular. El movimiento de perlas cubiertas con miosina sobre cables de actina es insensible al Ca2+ cuando están presente sólo esas dos proteínas. Si se adiciona troponina y tropomiosina, las perlas responden al calcio. El movimiento es bloqueado si el Ca2+ está ausente y se restaura con su adición. Un sistema con miosina, actina, troponina y tropomiosina presenta un movimiento regulado por el Ca2+.

La miosina del músculo estriado de los vertebrados contiene tres clases de cadenas ligeras (LC1, LC2 y LC3). La fosforilación de la cadena LC2 por una quinasa estimulada por el Ca2+ duplica la actividad ATPásica de la miosina estimulada por la actina. Se ignora la importancia fisiológica de este cambio. El músculo liso no es regulado por la troponina tropomiosina sino por el grado de fosforilación de LC2 produce contracción y su defosforilación relajación. La contracción del músculo liso es inducido por el incremento del calcio citosólico. La actividad del músculo liso es modulado por la epinefrina que actua como relajante. La epinefrina actúa a través del cAMP fosforilando una quinasa de cadena ligera. Esto baja la afinidad por el Ca2+ y disminuye la proporción de miosina fosforilada produciéndose la relajación muscular.

Answer 3

La tropomiosina es una proteína con un peso molecular de 68.000 dalton y su función principal es la modulación de la interacción entre la actina y miosina.

Answer 4

Es una proteína filamentosa de los miofilamentos delgados de la célula muscular esquelética, orientada casi paralelamente al eje longitudinal de las dos hebras de actina F. Contiene dos tipos de cadenas polipeptídicas a-helicoidales, que forman una hélice de dos hebras dispuesta, de extremo a extremo, en las ranuras poco profundas de los filamentos espirales de actina F, de manera que cada molécula de tropomiosina se extiende a lo largo de dos monómeros de actina G. Posee dos funciones: impedir la unión de la actina con la miosina en presencia de concentraciones elevadas de iones calcio o magnesio, y potenciar los efectos de la troponina.

En resumen, una proteína muscular.

Saludos.

Answer 5

Una proteína......


de nada


ya en serio es una proteína contractil del tejido muscular, junto con la actina y la miosina se contraen para dar movimiento a los músculos

Answer 6

La tropomiosina es una molécula en forma de bastón asociada a los filamentos . Un sistema con miosina, actina, troponina y tropomiosina

Answer 7

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Answer 8

Al analizar la fibra muscular miocárdica al microscopio electrónico se ve, en cuanto a su estructura, que está compuesta por miofibrillas dispuestas en paralelo. Éstas tienen una estriación transversal, con bandas obscuras y claras alternativamente. La unidad funcional contráctil de la miofibrilla es el llamado sarcómero, compuesto por una serie de cuatro proteínas que forman dos tipos de filamentos: unos gruesos y otros finos. Los primeros están formados por la proteína miosina y los segundos por las proteínas actina, tropomiosina y troponina. La actina y la miosina son las proteínas efectoras de la contracción, mientras que la tropomiosina y la troponina son las proteínas moduladoras de la contracción.
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